La maladie cœliaque, l'allergie au blé et la sensibilité au gluten ou la sensibilité au gluten non cœliaque sont des troubles courants liés à la consommation de gluten. Une proportion considérable de 3 à 10 % de la population humaine dans la partie du monde consommatrice de blé souffre de l'un de ces troubles.
 
La maladie coeliaque et l'allergie au blé sont les formes les plus graves d'intolérance au gluten. La maladie cœliaque est une maladie auto-immune et fait partie des intolérances alimentaires les plus fréquentes. L'allergie au blé survient principalement en raison de réactions à médiation immunitaire résultant de l'ingestion de protéines de gluten qui donnent naissance à des peptides immunogènes chez les personnes sensibles. Et tous ceux qui souffrent d'allergie cœliaque ou au blé le savent, un régime sans gluten à vie est le seul traitement médical accepté pour ces troubles. Un tel régime comprend l'élimination complète des produits à base de blé, d'orge et de seigle à côté de tous les produits alimentaires et non alimentaires qui sont contaminés par ces céréales.
 
Plusieurs thérapies alternatives diététiques et non diététiques au régime sans gluten ont été proposées. Cependant, l'efficacité de ces thérapies alternatives reste à prouver. Étant donné que le régime sans gluten est généralement efficace pour l'amélioration clinique de la plupart des patients, la plupart des thérapies alternatives identifiées ne remplacent pas, mais sont recommandées en complément du régime sans gluten.
 
Parmi les thérapies alternatives diététiques, la consommation supplémentaire des enzymes protéolytiques spécifiques au gluten avant/après un repas pour hydrolyser les peptides riches en proline dans le gluten a attiré l'attention en raison de son succès apparent à éliminer l'immunogénicité déclenchée par ces peptides. Ces enzymes exogènes spécifiques au gluten doivent tolérer des conditions de pH gastrique fortement acide et être actives pour hydrolyser efficacement les peptides de gluten avant qu'ils n'atteignent la partie supérieure de l'intestin grêle, où les réactions immunogènes commencent à se produire. A ce jour, plusieurs groupes d'enzymes microbiennes et végétales ont été identifiés.
 
Les chercheurs néo-zélandais proposent l'actinidine comme candidat pour « détoxifier » le gluten. La molécule d'actinidine se trouve à des niveaux relativement élevés dans le kiwi vert (Actinidia deliciosa). Il est constitué d'une seule chaîne de 220 acides aminés. Comme pour les autres thiol protéases de fruits (papaïne et bromélaïne), la fonction physiologique de l'actinidine dans le kiwi vert est inconnue, et elle n'est clairement pas essentielle, car d'autres cultivars de kiwi contiennent des quantités beaucoup plus faibles de l'enzyme.
 
Des études en laboratoire sur des rats ont montré que l'actinidine améliore la digestion du gluten de blé et de la gliadine. Ainsi, il faut s'attendre à ce que l'actinidine digère les protéines de gluten dans l'estomac humain, ce qui pourrait entraîner une réduction ou une élimination des peptides immunogènes. Cela suggère que la consommation de kiwis verts, et peut-être aussi de papaye et d'ananas, pourrait être utilisée comme alternative pour réduire les effets indésirables de la consommation de produits contenant du gluten.
 
Cependant, les chercheurs soulignent qu'il faut encore plus de preuves pour déterminer si l'augmentation de la digestion gastrique lorsque ces fruits sont consommés se traduit par une présence réduite ou éliminée de peptides immunogènes dans l'intestin grêle.

Pour aller plus loin
Jayawardana et al., Possibility of minimizing gluten intolerance by co-consumption of some fruits – A case for positive food synergy?, Trends in Food Science & Technology, https://doi.org/10.1016/j.tifs.2019.10.003, 2019.